En esta lección
- Video de la lección (próximamente)
- Apuntes de la lección
- Ejemplos resueltos
- Ideas clave
- Alineación con NGSS
Llévatelo
Pregunta esencial
¿Cómo determina la forma de una proteína lo que puede hacer?
Las proteínas hacen más trabajos en una célula que cualquier otra clase de molécula. Aceleran reacciones, construyen estructuras, transportan oxígeno y combaten infecciones. Todas se construyen con los mismos 20 aminoácidos, y aun así cada una tiene su propia forma y su propia función. En esta lección aprenderás cómo se unen los aminoácidos en cadenas, cómo se pliega una cadena en una forma tridimensional y por qué un cambio en la forma puede impedir que una proteína funcione.
Video de la lección próximamente. Mientras tanto, lee la lección que aparece abajo.
Qué hacen las proteínas
- Las proteínas son la clase más variada de moléculas grandes
- Cada proteína tiene su propia forma y su propia función
- Las enzimas son proteínas que aceleran reacciones
- Las proteínas siempre contienen nitrógeno
| Función | Ejemplo | Qué hace |
|---|---|---|
| Enzima | Amilasa | Acelera la descomposición del almidón |
| Estructura | Colágeno | Fortalece la piel y los tendones |
| Transporte | Hemoglobina | Lleva oxígeno en los glóbulos rojos |
| Defensa | Anticuerpo | Reconoce a los invasores y se une a ellos |
| Señalización | Insulina | Indica a las células que tomen glucosa |
Las proteínas hacen casi todo el trabajo de una célula. Una célula humana produce miles de proteínas distintas, y cada una tiene una función específica. La tabla muestra algunos ejemplos. La amplia variedad de funciones viene de una amplia variedad de formas, y todas esas formas se construyen con el mismo conjunto de monómeros pequeños.
Aminoácidos
- Aminoácido: el monómero de una proteína
- Todos los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo
- El grupo R (cadena lateral) es distinto en cada uno de los 20 tipos
- Los grupos R tienen tamaños distintos y propiedades químicas distintas
Los monómeros de las proteínas son los aminoácidos. Todos los aminoácidos tienen el mismo esqueleto: un carbono central enlazado con un grupo amino, un grupo carboxilo y un átomo de hidrógeno. Lo que distingue a un aminoácido de otro es su grupo R, también llamado cadena lateral. Las células usan 20 aminoácidos distintos. Algunos grupos R son atraídos por el agua, otros no, y otros tienen carga eléctrica. Estas diferencias hacen que una cadena de aminoácidos se pliegue en una forma específica.
Enlaces peptídicos y polipéptidos
- Los aminoácidos se unen por síntesis por deshidratación
- El enlace entre ellos es un enlace peptídico
- Una cadena de aminoácidos es un polipéptido
- Una cadena de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces peptídicos
Cuando dos aminoácidos se unen, el grupo carboxilo de uno se enlaza con el grupo amino del siguiente, y se libera una molécula de agua. Esto es síntesis por deshidratación, y el enlace nuevo es un enlace peptídico. Una cadena de aminoácidos se llama polipéptido, y una proteína está formada por uno o más polipéptidos. Como los 20 tipos de aminoácidos se pueden colocar en cualquier orden, el número de cadenas posibles es enorme. Una cadena de solo 3 aminoácidos ya tiene 20 × 20 × 20 = 8,000 secuencias posibles.
Cuatro niveles de estructura de las proteínas
- Primaria: el orden de los aminoácidos
- Secundaria: espirales y pliegues sostenidos por puentes de hidrógeno
- Terciaria: toda la cadena se pliega en una forma tridimensional
- Cuaternaria: dos o más cadenas se unen
Los biólogos describen la forma de una proteína en cuatro niveles. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. Los puentes de hidrógeno entre partes de la cadena la doblan en espirales llamadas hélices y en zigzags llamados hojas plegadas, que forman la estructura secundaria. Luego las espirales y las hojas se pliegan en una forma tridimensional particular, la estructura terciaria, que se mantiene con enlaces entre los grupos R. Algunas proteínas, como la hemoglobina, están formadas por más de una cadena. La manera en que las cadenas encajan es la estructura cuaternaria. La secuencia de aminoácidos decide todos los demás niveles, porque decide qué grupos R se pueden atraer o evitar entre sí.
La forma decide la función
- Una proteína solo funciona en su forma plegada
- El calor, los ácidos u otros cambios pueden desplegar una proteína
- Desplegarse es la desnaturalización
- Una proteína desnaturalizada normalmente no puede hacer su trabajo
La gráfica muestra datos de muestra de una enzima calentada durante 10 minutos a distintas temperaturas. Hasta unos 40 °C casi todas las moléculas conservan su forma, y entre 50 °C y 70 °C la mayoría la pierde. Perder la forma plegada se llama desnaturalización. El calor rompe los enlaces débiles que mantienen los pliegues, pero no rompe los enlaces peptídicos, así que la secuencia de aminoácidos sigue igual. Como la forma se pierde, la proteína ya no puede hacer su trabajo. Cocer un huevo es un ejemplo cotidiano: las proteínas de la clara se desnaturalizan y el líquido transparente se vuelve blanco y firme.
Un cambio en la secuencia
- El cambio de un aminoácido puede cambiar la forma
- La anemia de células falciformes la causa un solo aminoácido cambiado en la hemoglobina
- La hemoglobina tiene 4 cadenas y 574 aminoácidos
- Un cambio diminuto en la secuencia puede tener un efecto grande
| Posición en la cadena beta | 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Hemoglobina normal | Val | His | Leu | Thr | Pro | Glu | Glu | Lys |
| Hemoglobina de células falciformes | Val | His | Leu | Thr | Pro | Val | Glu | Lys |
La hemoglobina está formada por cuatro cadenas, dos de un tipo y dos de otro, con 574 aminoácidos en total. La tabla muestra los primeros 8 aminoácidos de una de estas cadenas. En las personas con anemia de células falciformes, el aminoácido de la posición 6 es valina (Val) en lugar de ácido glutámico (Glu). Este único cambio tiene un grupo R distinto, y eso cambia cómo interactúan las moléculas de hemoglobina. Se pegan formando fibras largas que doblan los glóbulos rojos hasta darles forma de hoz. Un cambio en la estructura primaria llevó a un cambio en la forma, y un cambio en la forma llevó a un cambio en la función.
Ejemplos resueltos
Primero intenta resolver cada problema por tu cuenta y luego abre la solución para revisar tu trabajo.
Ejemplo 1: Contar enlaces peptídicos
(a) Un tripéptido es una cadena de 3 aminoácidos. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene y cuántas moléculas de agua se liberan cuando se forma? (b) ¿Cuántos tripéptidos distintos se pueden formar con los 20 aminoácidos? (c) La hemoglobina tiene 574 aminoácidos en 4 cadenas separadas. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene?
Mostrar la solución
- (a) Enlaces: una cadena de 3 tiene 3 − 1 = 2 enlaces peptídicos. Cada enlace libera 1 molécula de agua, así que se liberan 2 moléculas de agua.
- (b) Secuencias posibles: hay 20 opciones para cada una de las 3 posiciones. 20 × 20 × 20 = 8,000 tripéptidos.
- (c) Hemoglobina: cada cadena de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces, así que 4 cadenas tienen 574 − 4 = 570 enlaces peptídicos. Las cadenas se mantienen unidas por otros enlaces más débiles y no por enlaces peptídicos.
- Respuesta: (a) 2 enlaces, 2 de agua. (b) 8,000. (c) 570 enlaces peptídicos.
Ejemplo 2: Calentar una enzima
Usa la gráfica de una enzima calentada durante 10 minutos. (a) ¿Qué porcentaje de las moléculas seguía en su forma funcional a 50 °C? (b) ¿Cuántos puntos porcentuales bajó de 40 °C a 70 °C? (c) Explica por qué la enzima dejó de funcionar a temperaturas altas aunque sus enlaces peptídicos no se rompieron.
Mostrar la solución
- (a) A 50 °C: 85% de las moléculas seguía en su forma funcional.
- (b) Descenso: 98% a 40 °C y 8% a 70 °C. 98 − 8 = 90 puntos porcentuales.
- (c) Explicación: el calor rompe los enlaces débiles que mantienen la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, así que la proteína se despliega. Los enlaces peptídicos y la estructura primaria no cambian, pero la enzima ya no tiene la forma que necesita para funcionar.
- Respuesta: (a) 85%. (b) 90 puntos porcentuales. (c) El calor despliega la proteína (desnaturalización), así que se pierden su forma y su función.
Ejemplo 3: Hemoglobina de células falciformes
Usa la tabla de los primeros 8 aminoácidos de la cadena de hemoglobina. (a) ¿En qué posición difieren la hemoglobina normal y la de células falciformes? (b) Dos de las cuatro cadenas de una molécula de hemoglobina tienen este cambio. ¿Qué porcentaje de los 574 aminoácidos es eso? (c) Explica cómo el cambio de un aminoácido puede cambiar la función de toda la proteína.
Mostrar la solución
- (a) Posición: la posición 6. La hemoglobina normal tiene Glu y la de células falciformes tiene Val.
- (b) Porcentaje cambiado: 2 aminoácidos cambiados ÷ 574 × 100 = 0.35%, así que mucho menos del 1% de los aminoácidos son distintos.
- (c) Explicación: el grupo R nuevo cambia cómo interactúa la cadena con otras moléculas. Esto cambia la forma de la hemoglobina, y las moléculas de hemoglobina se pegan entre sí, así que los glóbulos rojos se deforman.
- Respuesta: (a) La posición 6 (Glu en la normal, Val en la de células falciformes). (b) Cerca de 0.35%. (c) El grupo R nuevo cambia la forma, y la forma decide la función.
Práctica
Nombra los cuatro niveles de estructura de las proteínas, cuenta enlaces peptídicos y moléculas de agua, lee una gráfica de una enzima que se calienta y explica cómo un aminoácido cambiado puede cambiar una proteína. Inténtalo primero por tu cuenta y luego revisa tu trabajo con la clave de respuestas.
Diapositivas de la lección
Ideas clave
- Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas
- Los enlaces peptídicos unen a los aminoácidos por síntesis por deshidratación
- Cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria
- La secuencia de aminoácidos decide la forma, y la forma decide la función
- La desnaturalización despliega una proteína y hace que deje de funcionar
De vuelta a la pregunta esencial: la forma de una proteína determina lo que puede hacer. La secuencia de aminoácidos decide cómo se pliega la cadena, y la forma plegada ajusta la proteína a su función. Cuando la forma cambia, por el calor o por un cambio en la secuencia, la función se puede perder. A continuación verás las moléculas que llevan las instrucciones para construir proteínas: los ácidos nucleicos.
Alineación con NGSS
Esta lección avanza hacia estas expectativas de desempeño de los Estándares de Ciencias de Nueva Generación (NGSS):
- HS-LS1-1: Construir una explicación basada en evidencia de cómo la estructura del ADN determina la estructura de las proteínas, que llevan a cabo las funciones esenciales de la vida mediante sistemas de células especializadas.
- HS-LS1-6: Construir y revisar una explicación basada en evidencia de cómo el carbono, el hidrógeno y el oxígeno de las moléculas de azúcar se pueden combinar con otros elementos para formar aminoácidos u otras moléculas grandes con base de carbono.
Ideas disciplinarias básicas: LS1.A Estructura y función